Collect. Czech. Chem. Commun. 2011, 76, 457-479
https://doi.org/10.1135/cccc2011035
Published online 2011-04-20 08:33:27

On the reliability of the corrected semiempirical quantum chemical method (PM6-DH2) for assigning the protonation states in HIV-1 protease/inhibitor complexes

Adam Pecina, Ondřej Přenosil, Jindřich Fanfrlík, Jan Řezáč, Jaroslav Granatier, Pavel Hobza* and Martin Lepšík*

Institute of Organic Chemistry and Biochemistry, Academy of Sciences of the Czech Republic, v.v.i., and Center for Biomolecules and Complex Molecular Systems, 166 10 Prague 6, Czech Republic

References

1. Bombarda E., Ullmann G. M.: J. Phys. Chem. B 2010, 114, 1994. <https://doi.org/10.1021/jp908926w>
2. Tawa G. J., Topol I. A., Burt S. K., Erickson J. W.: J. Am. Chem. Soc. 1998, 120, 8856. <https://doi.org/10.1021/ja9733090>
3. Bashford D., Karplus M.: J. Phys. Chem. 1991, 95, 9556. <https://doi.org/10.1021/j100176a093>
4. Ullmann G. M.: J. Phys. Chem. B 2003, 107, 1263. <https://doi.org/10.1021/jp026454v>
5. Berg J. M., Tymoczko J. L., Stryer L.: Biochemistry, 5th ed. W. H. Freeman, New York 2002.
6. Brynda J., Řezáčová P., Fábry M., Hořejší M., Stouračová R., Sedláček J., Souček M., Hradilek M., Lepšík M., Konvalinka J.: J. Med. Chem. 2004, 47, 2030. <https://doi.org/10.1021/jm031105q>
7. Podjarny A., Cachau R. E., Schneider T., Van Zandt M., Joachimiak A.: Cell. Mol. Life Sci. 2004, 61, 763. <https://doi.org/10.1007/s00018-003-3401-4>
8. Trylska J., Antosiewicz J., Geller M., Hodge C. N., Klabe R. M., Head M. S., Gilson M. K.: Protein Sci. 1999, 8, 180. <https://doi.org/10.1110/ps.8.1.180>
9. Rajamani R., Reynolds C. H.: J. Med. Chem. 2004, 47, 5159. <https://doi.org/10.1021/jm049817j>
10. Yu N., Hayik S. A., Wang B., Liao N., Reynolds C. H., Merz K. M.: J. Chem. Theory Comput. 2006, 2, 1057. <https://doi.org/10.1021/ct0600060>
11. Piana S., Sebastiani D., Carloni P., Parrinello M.: J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 8730. <https://doi.org/10.1021/ja003145e>
12. Harte W. E., Beveridge D. L.: J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 3883. <https://doi.org/10.1021/ja00063a005>
13. Park H., Lee S.: J. Am. Chem. Soc. 2003, 125, 16416. <https://doi.org/10.1021/ja0304493>
14. Hyland L. J., Tomaszek T. A. J., Meek T. D.: Biochemistry 1991, 30, 8454. <https://doi.org/10.1021/bi00098a024>
15. Northrop D. B.: Acc. Chem. Res. 2001, 34, 790. <https://doi.org/10.1021/ar000184m>
16. Piana S., Carloni P.: Proteins Struct. Funct. Genet. 2000, 39, 26.
17. Lepšík M., Kříž Z., Havlas Z.: Proteins Struct. Funct. Bioinf. 2004, 57, 279. <https://doi.org/10.1002/prot.20192>
18. Velazquez-Campoy A., Luque I., Todd M. J., Milutinovich M., Kiso Y., Freire E.: Protein Sci. 2000, 9, 1801. <https://doi.org/10.1110/ps.9.9.1801>
19. Sirois S., Proynov E. I., Truchon J. F., Tsoukas C. M., Salahub D. R.: J. Comput. Chem. 2003, 24, 1110. <https://doi.org/10.1002/jcc.10176>
20. Stewart J. J. P.: J. Mol. Mod. 2007, 13, 1173. <https://doi.org/10.1007/s00894-007-0233-4>
21. Stewart J. J. P.: J. Mol. Mod. 2009, 15, 765. <https://doi.org/10.1007/s00894-008-0420-y>
22. Řezáč J., Fanfrlík J., Salahub D., Hobza P.: J. Chem. Theory Comput. 2009, 5, 1749. <https://doi.org/10.1021/ct9000922>
23. Korth M., Pitoňák M., Řezáč J., Hobza P.: J. Chem. Theory Comput. 2010, 6, 344. <https://doi.org/10.1021/ct900541n>
24. Klamt A., Schuurmann G.: J. Chem. Soc., Perkin Trans. 2 1993, 799. <https://doi.org/10.1039/p29930000799>
25. Tsui V., Case D. A.: Biopolymers 2001, 56, 275. <https://doi.org/10.1002/1097-0282(2000)56:4<275::AID-BIP10024>3.0.CO;2-E>
26. Koh Y., Nakata H., Maeda K., Ogata H., Bilcer G., Devasamudram T., Kincaid J. F., Boross P., Wang Y. F., Ties Y. F., Volarath P., Gaddis L., Harrison R. W., Weber I. T., Ghosh A. K., Mitsuya H.: Antimicrob. Agents Chemother. 2003, 47, 3123. <https://doi.org/10.1128/AAC.47.10.3123-3129.2003>
27. Rinnová M., Hradilek M., Bařinka C., Weber J., Souček M., Vondrášek J., Klimkait T., Konvalinka J.: Arch. Biochem. Biophys. 2000, 382, 22. <https://doi.org/10.1006/abbi.2000.2017>
28. Kožíšek M., Šašková K. G., Lepšík M., Brynda J., Konvalinka J., Řezáčová P.: Manuscript in preparation.
29. Brynda J., Řezáčová P., Fábry M., Hořejší M., Stouračová R., Souček M., Hradilek M., Konvalinka J., Sedláček J.: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr. 2004, 60, 1943. <https://doi.org/10.1107/S0907444904021572>
30. Tie Y. F., Boross P. I., Wang Y. F., Gaddis L., Hussain A. K., Leshchenko S., Ghosh A. K., Louis J. M., Harrison R. W., Weber I. T.: J. Mol. Biol. 2004, 338, 341. <https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.02.052>
31. Surleraux D. L. N. G., Tahri A., Verschueren W. G., Pille G. M. E., de Kock H. A., Jonckers T. H. M, Peeters A., De Meyer S., Azijn H., Pauwels R., de Bethune M. P., King N. M., Prabu-Jeyabalan M., Schiffer C. A., Wigerinck P. B. T. P.: J. Med. Chem. 2005, 48, 1813. <https://doi.org/10.1021/jm049560p>
32. Pettersen E. F., Goddard T. D., Huang C. C., Couch G. S., Greenblatt D. M., Meng E. C., Ferrin T. E.: J. Comput. Chem. 2004, 25, 1605. <https://doi.org/10.1002/jcc.20084>
33. Word J. M., Lovell S. C., Richardson J. S., Richardson D. C.: J. Mol. Biol. 1999, 285, 1735. <https://doi.org/10.1006/jmbi.1998.2401>
34. Case D. A., Darden T. A., Cheatham III T. E., Simmerling C. L., Wang J., Duke R. E., Luo R., Crowley M., Walker R. C., Zhang W., Merz K. M., Wang B., Hayik S., Roitberg A., Seabra G., Kolossváry I., Wong K. F., Paesani F., Vanicek J., Wu X., Brozell S. R., Steinbrecher T., Gohlke H., Yang L., Tan C., Mongan J., Hornak V., Cui G., Mathews D. H., Seetin M. G., Sagui C., Babin V., Kollman P. A.: AMBER 10. University of California, San Francisco 2008.
35. Duan Y., Wu C., Chowdhury S., Lee M. C., Xiong G. M., Zhang W., Yang R., Cieplak P., Luo R., Lee T., Caldwell J., Wang J. M., Kollman P.: J. Comput. Chem. 2003, 24, 1999. <https://doi.org/10.1002/jcc.10349>
36. Wang J. M., Cieplak P., Kollman P. A.: J. Comput. Chem. 2000, 21, 1049. <https://doi.org/10.1002/1096-987X(200009)21:12<1049::AID-JCC3>3.0.CO;2-F>
37. Bayly C. I., Cieplak P., Cornell W. D., Kollman P. A.: J. Phys. Chem. 1993, 97, 10269. <https://doi.org/10.1021/j100142a004>
38. Feyereisen M., Fitzgerald G., Komornicki A.: Chem. Phys. Lett. 1993, 208, 359. <https://doi.org/10.1016/0009-2614(93)87156-W>
39. Jurečka P., Černý J., Hobza P., Salahub D. R.: J. Comput. Chem. 2007, 28, 555. <https://doi.org/10.1002/jcc.20570>
40. Ahlrichs R., Bär M., Häser M., Horn H., Kölmel C.: Chem. Phys. Lett. 1989, 162, 165. <https://doi.org/10.1016/0009-2614(89)85118-8>
41a. Svensson M., Humbel S., Froese R. D. J., Matsubara T., Sieber S., Morokuma K.: J. Phys. Chem. 1996, 100, 19357. <https://doi.org/10.1021/jp962071j>
41b. Dapprich S., Komaromi I., Byun K. S., Morokuma K., Frisch M. J.: J. Mol. Struct. – THEOCHEM 1999, 461-462, 1. <https://doi.org/10.1016/S0166-1280(98)00475-8>
42. Fanfrlík J., Brynda J., Řezáč J., Hobza P., Lepšík M.: J. Phys. Chem. B 2008, 112, 15094. <https://doi.org/10.1021/jp803528w>
43. Koch W., Holthausen M. C.: A Chemist’s Guide to Density Functional Theory, 2nd ed. Wiley-VCH, Weinheim 2000.
44. Granatier J., Fanfrlík J., Hobza P., Lepšík M.: Unpublished results.
45. Banáš P., Jurečka P, Walter N. G., Šponer J., Otyepka M: Methods 2009, 49, 202. <https://doi.org/10.1016/j.ymeth.2009.04.007>
46. Cui Q., Karplus M.: J. Phys. Chem. B 2002, 106, 1768. <https://doi.org/10.1021/jp012659c>
47. Senn H. M., Thiel W.: Angew. Chem. Int. Ed. 2009, 48, 1198. <https://doi.org/10.1002/anie.200802019>
48. Fanfrlík J., Bronowska A. K., Řezáč J., Přenosil O., Konvalinka J., Hobza P.: J. Phys. Chem. B 2010, 114, 12666. <https://doi.org/10.1021/jp1032965>
49. Dobeš P., Fanfrlík J., Řezáč J., Otyepka M., Hobza P.: J. Comput.-Aided Mol. Des. 2011, 25, 223. <https://doi.org/10.1007/s10822-011-9413-5>
50. Jurečka P., Šponer J., Černý J., Hobza P.: Phys. Chem. Chem. Phys. 2006, 8, 1985. <https://doi.org/10.1039/b600027d>
51. Hou T. J., Yu R.: J. Med. Chem. 2007, 50, 1177. <https://doi.org/10.1021/jm0609162>
52. Urban J., Konvalinka J., Stehlíková J., Gregorova E., Majer P., Souček M., Andreansky M., Fábry M., Štrop P.: FEBS Lett. 1992, 298, 9. <https://doi.org/10.1016/0014-5793(92)80010-E>
53. Weber I. T., Wu J., Adomat J., Harrison R. W., Kimmel A. R., Wondrak E. M., Louis J. M.: Eur. J. Biochem. 1997, 249, 523. <https://doi.org/10.1111/j.1432-1033.1997.00523.x>
54. Richards A. D., Phylip L. H., Farmerie W. G., Scarborough P. E., Alvarez A., Dunn B. M., Hirel P. H., Konvalinka J., Štrop P., Pavlíčková L., Kostka V., Kay J.: J. Biol. Chem. 1990, 265, 7733.
55. Prabu-Jeyabalan M., Nalivaika E., Schiffer C. A.: J. Mol. Biol. 2000, 301, 1207. <https://doi.org/10.1006/jmbi.2000.4018>